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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  40 lines
  1. ***********************
  2. * Catalase signatures *
  3. ***********************
  4.  
  5. Catalase (EC 1.11.1.6)  [1,2,3]  is an  enzyme, present in all aerobic  cells,
  6. that decomposes  hydrogen  peroxide  to  molecular oxygen and water.  Its main
  7. function is  to  protect cells from the toxic effects of hydrogen peroxide. In
  8. eukaryotic organisms and  in some  prokaryotes catalase is a molecule composed
  9. of four identical subunits. Each of the subunits binds one protoheme IX group.
  10.  
  11. A conserved tyrosine serves as the heme proximal side ligand. We have used the
  12. region around this residue  as a first signature pattern; it  also  includes a
  13. conserved  arginine that participates in  heme-binding.  A conserved histidine
  14. has been shown  to be important for the catalytic mechanism of the enzyme.  We
  15. have used the region around this residue as a second signature pattern.
  16.  
  17. -Consensus pattern: R-[LIVMFA]-F-[GAST]-Y-x-D-[AST]-[QEH]
  18.                     [Y is the proximal heme-binding ligand]
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  20. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  21.  
  22. -Consensus pattern: F-x-[RH]-x(4)-[EQ]-R-x(2)-H-x(2)-[GAS](3)
  23.                     [H is an active site residue]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  25.  for Bacillus firmus catalase.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27.  
  28. -Note: some  prokaryotic  catalases  belong  to the peroxidase family (see the
  29.  relevant section).
  30.  
  31. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  32.  
  33. [ 1] Murthy M.R.N., Reid T.J. III, Sicignano A., Tanaka N., Rossmann M.G.
  34.      J. Mol. Biol. 152:465-499(1981).
  35. [ 2] Melik-Adamyan W.R., Barynin V.V., Vagin A.A., Borisov V.V.,
  36.      Vainshtein B.K., Fita I., Murthy M.R.N., Rossmann M.G.
  37.      J. Mol. Biol. 188:63-72(1986).
  38. [ 3] von Ossowki I., Hausner G. Loewen P.C.
  39.      J. Mol. Evol. 37:71-76(1993).
  40.